Cuando pedir un proteinograma

Interpretación de la electroforesis de orina
La electroforesis de proteínas séricas es un examen de laboratorio que se utiliza habitualmente para identificar a pacientes con mieloma múltiple y otros trastornos de las proteínas séricas. Muchos subespecialistas incluyen el examen de electroforesis de proteínas séricas en la evaluación inicial de numerosas afecciones clínicas. A veces, sin embargo, los resultados de este examen pueden ser confusos o difíciles de interpretar.
Este artículo ofrece una revisión exhaustiva de la electroforesis de proteínas séricas, incluida una discusión sobre cómo se realiza el examen, qué mide y cuándo está indicado. El artículo también ofrece una guía sencilla para la interpretación de los resultados y sugerencias sobre el seguimiento de los resultados anormales.
La electroforesis es un método de separación de proteínas basado en sus propiedades físicas. El suero se coloca en un medio específico y se le aplica una carga. La carga neta (positiva o negativa) y el tamaño y la forma de la proteína suelen utilizarse para diferenciar varias proteínas séricas.1
Existen varios subconjuntos de electroforesis de proteínas séricas. Los nombres de estos subconjuntos se basan en el método que se utiliza para separar y diferenciar los diversos componentes del suero. En la electroforesis zonal, por ejemplo, los diferentes subtipos de proteínas se colocan en ubicaciones físicas separadas en un gel hecho de agar, celulosa u otro material vegetal.2,3 Las proteínas se tiñen y sus densidades se calculan electrónicamente para proporcionar datos gráficos sobre las cantidades absolutas y relativas de las diversas proteínas. La separación adicional de los subtipos de proteínas se consigue mediante la tinción con un agente inmunológicamente activo, lo que da lugar a la inmunofluorescencia y la inmunofijación.
¿Cuándo debo solicitar una electroforesis de proteínas?
La electroforesis de proteínas séricas se considera generalmente en cualquier paciente con una proteína total elevada, especialmente aquellos con un nivel elevado de globulina en relación con la albúmina, o cualquier signo y síntoma sugestivo de un trastorno de células plasmáticas subyacente como el mieloma múltiple, macroglobulinemia de Waldenstrom, o ...
¿Para qué sirve la electroforesis de proteínas?
Pruebas de electroforesis de proteínas.
La electroforesis de proteínas séricas (SPEP) y la electroforesis de proteínas urinarias (UPEP) son pruebas utilizadas para identificar la presencia de proteínas anormales, para identificar la ausencia de proteínas normales y para determinar aumentos y disminuciones de diferentes grupos de proteínas en suero u orina.
¿Qué es la prueba del proteinograma?
¿En qué consiste esta prueba? La electroforesis de proteínas es una prueba que mide proteínas específicas en la sangre. La prueba separa las proteínas de la sangre en función de su carga eléctrica. La prueba de electroforesis de proteínas suele utilizarse para detectar sustancias anormales denominadas proteínas M.
Componente M
Las proteínas se separan tanto por fuerzas eléctricas como por fuerzas electroendosmóticas. La carga neta de una proteína se basa en la suma de la carga de sus aminoácidos y el pH del tampón. Las proteínas se aplican a una matriz sólida, como un gel de agarosa, o a una membrana de acetato de celulosa en un tampón líquido, y se aplica corriente eléctrica. Las proteínas con carga negativa migran hacia el ánodo cargado positivamente. La albúmina tiene la carga más negativa y es la que más se desplaza hacia el ánodo. El flujo endoosmótico es el movimiento del líquido hacia el cátodo, que hace que las proteínas con una carga más débil retrocedan desde el lugar de aplicación. Las proteínas gamma se separan principalmente por fuerzas endoosmóticas[5].
En la electroforesis capilar no hay matriz sólida. Las proteínas se separan principalmente por fuertes fuerzas electroendosmóticas. La muestra se inyecta en un capilar con una carga superficial negativa. Se aplica una corriente elevada y las proteínas cargadas negativamente, como la albúmina, intentan desplazarse hacia el ánodo. El tampón líquido fluye hacia el cátodo y arrastra a las proteínas con una carga más débil[6][7].
Inmunofijación
8. ConclusionesLos datos obtenidos sugieren que el análisis del perfil de proteínas séricas puede ser una herramienta diagnóstica útil también en rumiantes. Puede proporcionar información diagnóstica importante para los clínicos en la determinación y diferenciación de disproteinemias o paraproteinemias. Los cambios en las proteínas séricas pueden ser indicativos de muchos problemas de salud y pueden servir como marcadores potenciales de diagnóstico para algunas condiciones patológicas. El patrón electroforético anormal de las proteínas séricas puede ser característico de algunos trastornos o condiciones patológicas, pero otros pueden indicar sólo procesos patológicos inespecíficos. A pesar de esta baja especificidad en el diagnóstico de algunas enfermedades, la determinación del patrón de proteínas séricas también en rumiantes y la correcta interpretación de sus resultados son muy útiles para los clínicos en el diagnóstico de animales sanos y enfermos, y pueden proporcionar una base para investigaciones de laboratorio específicas adicionales. Esta revisión sugiere que el análisis de las proteínas séricas en rumiantes ofrece todavía muchas áreas para estudiar sus cambios en diversos trastornos de salud y enfermedades.
Electroforesis de proteínas séricas wiki
Se mide en el Modular P mediante el método de biuret (suero, plasma, fluidos corporales) o turbidometría (LCR, orina). Es necesaria una concentración total de proteínas para proporcionar valores absolutos (no sólo porcentajes) de los componentes proteicos.
Éstos migran junto a la albúmina y se sintetizan en el hígado. Incluyen las proteínas reactantes de fase aguda, la a-2 macroglobulina y la haptoglobulina. En la mayoría de las especies, las a-globulinas pueden dividirse en dos componentes principales, a1 y a2, aunque en algunas especies o animales individuales existen otras subdivisiones.
Éstas migran entre las g- y las a-globulinas. Suelen producirse en el hígado e incluyen el fibrinógeno (plasma), la transferrina y los componentes del complemento. Al igual que las a-globulinas, las b-globulinas pueden dividirse en dos componentes principales (b1 y b2) en la mayoría de las especies, aunque son evidentes otras subdivisiones (por ejemplo, los perros suelen tener b1a y b1b).
Éste comprende las inmunoglobulinas IgG, IgA e IgM y es el pico más alejado de la albúmina. En realidad, la IgA y la IgM suelen migrar en la región b tardía (región b2) o en la región g temprana. La forma del pico g proporciona información diagnóstica. Un pico de base ancha indica una gammapatía policlonal (véase el panel B a continuación), que suele deberse a la estimulación antigénica y no es específica de la enfermedad. Un pico alto y agudo en la región g o en la región b tardía es compatible con una gammapatía monoclonal. Los picos monoclonales suelen deberse a trastornos neoplásicos, por ejemplo mieloma múltiple, linfoma de células B o leucemia linfocítica crónica de células B. En raras ocasiones, las enfermedades inflamatorias o infecciosas pueden presentar un pico gamma estrecho que puede ser difícil de distinguir de una verdadera gammapatía monoclonal neoplásica. Esto se denomina más correctamente gammapatía "oligoclonal restringida", y se ha descrito en varias enfermedades como Ehrlichia, Leishmania, FIV, FIP y otras enfermedades.